Le proteasi sono componenti critici di ogni cellula vivente . Si analizzano catene proteiche . Ci sono numerose ragioni per cui le cellule vorrebbero distruggere le proteine stesse che producono, ma proteasi realizzare molto di più che semplicemente tenendo il cellulare pulito e ordinato . Funzioni
proteasi utilizzano molecole di acqua e di specifici residui di aminoacidi per scindere le proteine in modo specifico sito . Cellule viventi usano proteasi in numerosi modi . La prima funzione è turnover proteico , dove le proteine vecchie o danneggiate vengono sostituite e degradati dalle proteasi . La seconda funzione è il controllo di qualità . Erroneamente tradotti o proteine ripiegate sono contrassegnati per la degradazione da molecole di ubiquitina , che segnalano una proteina per entrare nel proteosoma , un grande complesso contenente più proteasi . Le proteasi lavorano insieme per abbattere le proteine indesiderate in amminoacidi . L’ ultima funzione della proteasi è trasformazione delle proteine post- traslazionale . Sia le cellule ei loro invasori , quali virus, impiegano questo meccanismo . Il virus HIV , ad esempio, utilizza una proteasi aspartica per elaborare proteine che sono cruciali per l’infezione . ( Non sorprendentemente , questa proteasi è un possibile bersaglio farmacologico . ) Coagulazione del sangue è un altro processo che coinvolge numerose proteasi per elaborare le proteine necessarie per fermare la fuoriuscita di sangue dal sistema circolatorio .
Tipi
Attualmente, ci sono sei classi note di proteasi . Serina-proteasi e proteasi treonina utilizzano meccanismi simili che coinvolgono sia istidina e serina o treonina , rispettivamente. Cisteina proteasi sono simili , ma comportano un gruppo tiolico , invece di un gruppo ossidrile . Proteasi aspartico e glutammico proteasi utilizzano un meccanismo completamente diverso , che prevede due residui acidi effettuano chimica acido-base con una molecola di acqua per elaborare proteine . L’ ultimo tipo di proteasi , la famiglia metalloproteasi , utilizza ioni metallici per coordinare il sito attivo dove catene di aminoacidi sono rotti .
Specificità
proteasi solito Cleave una catena di amminoacidi prima o dopo specifici residui . Tre grandi serina proteasi , tripsina , chimotripsina , elastasi e hanno diverse specificità a causa di canali differenti sulle superfici proteiche che portano ai tre siti attivi . Tripsina scinde le proteine dopo lisina o arginina perché il suo canale è stretto e lungo . Chimotripsina contiene più di una depressione , che può facilitare clivaggio dopo grandi , ingombranti , amminoacidi aromatici come triptofano e tirosina . Elastase ha una depressione molto più piccolo , che può contenere solo i più piccoli aminoacidi non polari come glicina , valina e alanina .
Importanza
Senza proteasi , proteine indesiderate potrebbero aggregare insieme e cadono dalla soluzione , che è dannoso per la salute cellulare . Inoltre , le proteine che richiedono la proteolisi durante l’elaborazione non avrebbero mai raggiungere la piena maturità , che causerebbe una ripartizione in funzioni cellulari .
Considerazioni
per i ricercatori che svolgono esperimenti biochimici che coinvolgono proteine cellulari , proteasi possono causare gravi complicazioni . Quando una cellula si rompe , le proteasi vengono rilasciati nella soluzione con proteine di interesse , e gli inibitori della proteasi più appropriate devono essere aggiunti i protocolli sperimentali per limitare le loro attività .